Biochimie générale

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Acquis d'apprentissage

Au terme de son apprentissage l'étudiant doit pouvoir reconnaître les différentes biomolécules de base et être capable d'analyser leurs propriétés physico-chimiques et biologiques. Il doit également être capable de comprendre les processus de biotransformation de ces différentes biomolécules et leur apport (ou consommation) énergétique

Objectifs

L'étudiant doit connaitre les structure et les différentes propriétés des différentes biomolécules ainsi que comprendre le métabolisme de base d'une cellule saine chez l'être humain et son impact énergétique.

Contenu

Le cours est constitué de deux grandes parties, la première est consacrée à la description et aux propriétés des différentes biomolécules de base, tandis que la seconde est consacrée au métabolisme de base et aux variations énergétiques.

Table des matières

PREMIERE PARTIE : Structures et fonctions des biomolécules

Chapitre I Les acides aminés

1 Structure générale

2 Structure des acides aminés protéinogènes

2.1 Acides aminés non ionisés au pH physiologique

2.2 Acides aminés ionisés au pH physiologique

3 Les acides aminés non-protéinogènes

4 Ionisation des acides aminés

5 Point isoélectrique d’un acide aminé (pI)

5.1 Point isoélectrique d’un acide aminé neutre

5.2 Point isoélectrique d’un acide aminé acide

5.3 Point isoélectrique d’un acide aminé basique

6 Stéréochimie des acides aminés

6.1 Configuration de Fisher : L/D

6.2 Configuration absolue : R/S

7 Séparation et identification des acides aminés

7.1 Séparation des acides aminés

7.2 Révélation des acides aminés

Chapitre II Les Peptides et les protéines

1 Le rôle des peptides et des protéines

2 Structure primaire des protéines

3 Détermination de la séquence des protéines

3.1 Hydrolyse totale

3.2 Séquençage chimique

3.3 Séquençage enzymatique

3.4 Exemple de détermination de séquence

4 Synthèse chimique des peptides

5 Structure secondaire des protéines

5.1 Le feuillet plissé b

5.2 La structure hélicoïdale a

5.3 Hélice droite / hélice gauche

5.4 Structures super-secondaires

6 Structure tertiaire des protéines

7 Structure quaternaire des protéines

8 Propriétés physico-chimiques des protéines

8.1 Ionisation (pKa)

8.2 Point isoélectrique (pI)

8.3 Transconformation et dénaturation des protéines

9 Isolement et séparation sur base de leurs propriétés physico-chimiques

9.1 Isolement des fractions cellulaires

9.2 Isolement et fractionnement basé sur le poids moléculaire

9.3 Isolement basé sur la solubilité

10 Séparation basée sur la charge électrique des protéines

10.1 Electrophorèse de zone

10.2 Electrophorèse de type PAGE sur gel de polyacrylamide

10.3 Electrophorèse SDS-PAGE

10.4 Western-blot

11 Dosage des protéines

12 Classification des protéines

12.1 Classement selon la composition

12.2 Classement selon la fonction biologique

13 Etude de quelques peptides biologiquement actifs

13.1 TRH

13.2 Glutathion

13.3 Aspartame

13.4 Oxytocine et vasopressine

13.5 Insuline & glucagon

13.6 Peptides antibiotiques

14 Etude de quelques protéines

14.1 La kératine a

14.2 Le collagène

14.3 Hémoglobine, effet Bohr et anémie falciforme

14.4 Les immunoglobulines

Chapitre III Les Enzymes

1 Introduction

2 Propriétés & caractéristiques des enzymes

2.1 Nature chimique des enzymes

2.2 Les co-facteurs ou co-enzymes

2.3 Efficacité

2.4 Spécificité

2.5 Stabilité

2.6 Centre actif

3 Nomenclature & classification

4 Cinétique enzymatique

4.1 Vitesse de réaction

4.2 Théorie de Michaelis & Menten

4.3 Représentation selon Lineweaver-Burk

4.4 Représentation selon Eadie-Hofstee

4.5 Représentation selon Hanes

5 Inhibition enzymatique

5.1 Inhibition compétitive

5.2 Inhibition non-compétitive

5.3 Inhibition incompétitive

5.4 Représentation des inhibitions selon les équations de Eadie-Hofstee et de Hanes

6 Facteurs modifiant la cinétique

6.1 Le pH

6.2 La température

7 Exemple pratique

7.1 Détermination du Km et de Vmax

7.2 Détermination de [ES]

8 Activité enzymatique

9 Spécificité enzymatique

10 Etude des groupements fonctionnels indispensables à la catalyse

11 Exemples de mécanismes enzymatiques

11.1 Catalyse acide-base

11.2 Catalyse métallique

11.3 Catalyse covalente

Chapitre IV Les glucides

1 Généralités

2 Classification

2.1 Oses

2.2 Oses modifiés

2.3 Osides

2.4 Les sucres caractéristiques des groupes sanguins

Chapitre V Les Lipides

1 Définition

2 Classification

2.1 Lipides simples

2.2 Lipides complexes

3 Caractère amphiphile

4 Les lipoprotéines

4.1 Introduction

4.2 La composante lipidique

4.3 La composante protéique

Chapitre VI Bioénergétique & cofacteurs

1 Notions de thermodynamique

1.1 Enthalpie

1.2 Energie libre

1.3 Variation d’énergie libre

1.4 Variation d'énergie libre standard (DG°)

1.5 Variation d'énergie libre standard physiologique (DG^P)

2 Réaction d’oxydo-réduction

2.1 Potentiel d'oxydo-réduction standard :

2.2 Potentiel d'oxydo-réduction d'une réaction (DE)

2.3 Potentiel d'oxydo-réduction et pH

2.4 Oxydant de référence en biochimie

2.5 Relation entre DG et DE

3 Réactions clés du métabolisme

3.1 Introduction

3.2 DG d'une réaction de transfert :

4 Les transferts d’électrons

4.1 Définition

4.2 Variation d'énergie libre et potentiel d'oxydo-réduction

5 Les transporteurs d’électrons

5.1 Les nucléotides pyridiniques

5.2 Les flavoprotéines

5.3 L’acide lipoïque

5.4 Les quinones

5.5 Les hémoprotéines

6 Les transferts de groupes

6.1 Définition

6.2 Energie libre de transfert de groupe

6.3 Les principaux transporteurs de groupes

DEUXIEME PARTIE : Le métabolisme

Chapitre VII Digestion & Métabolisme des Hydrates de Carbone

1 Organisation du métabolisme

2 Digestion et métabolisme

3 L’assimilation du glucose

4 La glycolyse

4.1 Synthèse du glucopyranose-6-phosphate

4.1 Synthèse du fructofuranose-6-phosphate

4.3 Synthèse du fructofuranose-1,6-bisphosphate

4.4 Synthèse des trioses-phosphate

4.5 Interconversion des trioses-phosphate

4.6 Synthèse du 1,3-bisphosphoglycérate

4.7 Synthèse du 3-phosphoglycérate

4.8 Synthèse du 2-phosphoglycérate

4.9 Synthèse du phosphoénolpyruvate

4.10 Synthèse du pyruvate

5 Incorporation des autres sucres dans la glycolyse

5.1 Le fructose

5.2 Le galactose

5.3 Bilan de la glycolyse

6 La fermentation alcoolique

7 La fermentation lactique

8 Le cycle de Krebs

8.1 Historique

8.2 Le cycle de Krebs

8.3 Synthèse de l'acétyl-CoA

8.4 Régulation de la synthèse de l’acétyl-CoA

8.5 Synthèse du citrate

8.6 Synthèse de l'isocitrate

8.7 Synthèse de l'α-cétoglutarate

8.8 Synthèse du succinyl-CoA

8.9 Synthèse du succinate

8.10 Synthèse du fumarate

8.11 Synthèse du L-malate

8.12 Synthèse de l'oxaloacétate

Chapitre VIII La Phosphorylation Oxydative

1 Introduction

2 Transport du NADH vers la matrice mitochondriale

2.1 Navette malate/aspartate

2.2 Navatte DHAP/glyécerol-3-phosphate

3 Transport d’électrons

3.1 Complexe I

3.2 Complexe II

3.3 Complexe III

3.4 Complexe IV

3.5 Théorie chimioosmotique

3.6 Complexe V

4 Bilan de la glycolyse, du cyle de Krebs et de la phosphorylation oxydative

Chapitre IX Le Métabolisme du glycogène

1 Assimilation du glycogène exogène

2 Métabolisme du glycogène endogène

2.1 Glycogénolyse

2.2 Synthèse du glycogène

3 Régulation du métabolisme du glycogène

Chapitre X L’Anabolisme des Sucres

1 La néoglucogenèse

1.1 Néoglucogenèse à partir du lactate

1.2 Néoglucogenèse à partir du glycérol

1.3 Néoglucogenèse à partir des acides aminés

2 La voie des pentoses phosphates

2.1 Introduction

2.2 Le segment oxydatif irréversible

2.3 Le segment non-oxydatif

Chapitre XI Le Métabolisme des Lipides

1 Digestion des lipides

2 Oxydation des acides gras

2.1 Activation des acides gras

2.2 Transport des acyl-CoA

2.3 -oxydation de l’acyl-CoA

2.4 Bilan énergétique de l’oxydation des acides gras

2.5 Oxydation des acides gras à nombre impair d’atomes de carbone

2.6 Oxydation des acides gras insaturés

3 Les corps cétoniques

4 La synthèse des acides gras

5 La synthèse des glycérides et des phospholipides

6 La synthèse des icosanoïdes

6.1 Les cyclooxygénases

6.2 Les eicosanoïdes

7 La synthèse du cholestérol

Chapitre XII Le catabolisme des protéines & des acides aminés

1 Introduction

2 Protéolyse

3 Catabolisme des acides aminés

3.1 Désamination de l’asparagine et de la glutamine

3.2 Transamination des autres acides aminés et formation d’un a-cétoacide

3.3 Conversion des -cétoacides

3.4 Désamination oxydative

4 Cycle de l’urée

4.1 Synthèse du carbamoyl phosphate

4.2 Synthèse de la citrulline

4.3 Synthèse de l’argininosuccinate

4.4 Synthèse de l’arginine

4.5 Synthèse de l’urée

Chapitre XIII Les vitamines

1 Généralités

2 Vitamines hydrosolubles

3 Vitamines liposolubles

Exercices

Aucun, mais les travaux pratiques MPHAB203 constituent un corequis important qui illustre le cours de biochimie générale

Méthodes d'enseignement

Le cours magistral est dispensé au moyen d'une projection de type powerpoint, alliant textes et schémas à des degrés divers, ainsi qu'en utilisant le tableau. L’ensemble des diapositives projetées est disponibles sur la plateforme Webcampus.

Méthode d'évaluation

L’évaluation est réalisée à l’aide d’un examen oral ou écrit

Sources, références et supports éventuels

- Diapositives présentées au cours

- Notes de cours

- Le livre « Traité de Biochimie » de Rawn, édité par De Boeck Université. ISBN : 9782807307247

- Le livre « Biochimie Humaine » de F. Horn, G. Lindenmeier, C. Grillhösl, I. Moc, S. Berghold N. Schneider & B. Münster édité par le département Médecine-Sciences de Flammarion. ISBN : 2-257-11764-6. Ce livre est également le livre de référence utilisé lors du cours de Biochimie humaine de 3^ème baccalauréat en sciences pharmaceutiques.

Langue d'instruction

Formation	Programme d’études	Bloc	Crédits
Bachelier en sciences biomédicales	Standard	0	5
Bachelier en sciences pharmaceutiques	Standard	0	5
Bachelier en sciences pharmaceutiques	Standard	2	5