Biochimie générale
- Code de l'UE MPHAB202
-
Horaire
45Quadri 1
- Crédits ECTS 5
- Langue
- Professeur Masereel Bernard
Au terme de son apprentissage l'étudiant doit pouvoir reconnaître les différentes biomolécules de base et être capable d'analyser leurs propriétés physico-chimiques et biologiques. Il doit également être capable de comprendre les processus de biotransformation de ces différentes biomolécules et leur apport (ou consommation) énergétique
L'étudiant doit connaitre les structure et les différentes propriétés des différentes biomolécules ainsi que comprendre le métabolisme de base d'une cellule saine chez l'être humain et son impact énergétique.
Le cours est constitué de deux grandes parties, la première est consacrée à la description et aux propriétés des différentes biomolécules de base, tandis que la seconde est consacrée au métabolisme de base et aux variations énergétiques.
PREMIERE PARTIE : Structures et fonctions des biomolécules
Chapitre I Les acides aminés
1 Structure générale
2 Structure des acides aminés protéinogènes
2.1 Acides aminés non ionisés au pH physiologique
2.2 Acides aminés ionisés au pH physiologique
3 Les acides aminés non-protéinogènes
4 Ionisation des acides aminés
5 Point isoélectrique d’un acide aminé (pI)
5.1 Point isoélectrique d’un acide aminé neutre
5.2 Point isoélectrique d’un acide aminé acide
5.3 Point isoélectrique d’un acide aminé basique
6 Stéréochimie des acides aminés
6.1 Configuration de Fisher : L/D
6.2 Configuration absolue : R/S
7 Séparation et identification des acides aminés
7.1 Séparation des acides aminés
7.2 Révélation des acides aminés
Chapitre II Les Peptides et les protéines
1 Le rôle des peptides et des protéines
2 Structure primaire des protéines
3 Détermination de la séquence des protéines
3.1 Hydrolyse totale
3.2 Séquençage chimique
3.3 Séquençage enzymatique
3.4 Exemple de détermination de séquence
4 Synthèse chimique des peptides
5 Structure secondaire des protéines
5.1 Le feuillet plissé b
5.2 La structure hélicoïdale a
5.3 Hélice droite / hélice gauche
5.4 Structures super-secondaires
6 Structure tertiaire des protéines
7 Structure quaternaire des protéines
8 Propriétés physico-chimiques des protéines
8.1 Ionisation (pKa)
8.2 Point isoélectrique (pI)
8.3 Transconformation et dénaturation des protéines
9 Isolement et séparation sur base de leurs propriétés physico-chimiques
9.1 Isolement des fractions cellulaires
9.2 Isolement et fractionnement basé sur le poids moléculaire
9.3 Isolement basé sur la solubilité
10 Séparation basée sur la charge électrique des protéines
10.1 Electrophorèse de zone
10.2 Electrophorèse de type PAGE sur gel de polyacrylamide
10.3 Electrophorèse SDS-PAGE
10.4 Western-blot
11 Dosage des protéines
12 Classification des protéines
12.1 Classement selon la composition
12.2 Classement selon la fonction biologique
13 Etude de quelques peptides biologiquement actifs
13.1 TRH
13.2 Glutathion
13.3 Aspartame
13.4 Oxytocine et vasopressine
13.5 Insuline & glucagon
13.6 Peptides antibiotiques
14 Etude de quelques protéines
14.1 La kératine a
14.2 Le collagène
14.3 Hémoglobine, effet Bohr et anémie falciforme
14.4 Les immunoglobulines
Chapitre III Les Enzymes
1 Introduction
2 Propriétés & caractéristiques des enzymes
2.1 Nature chimique des enzymes
2.2 Les co-facteurs ou co-enzymes
2.3 Efficacité
2.4 Spécificité
2.5 Stabilité
2.6 Centre actif
3 Nomenclature & classification
4 Cinétique enzymatique
4.1 Vitesse de réaction
4.2 Théorie de Michaelis & Menten
4.3 Représentation selon Lineweaver-Burk
4.4 Représentation selon Eadie-Hofstee
4.5 Représentation selon Hanes
5 Inhibition enzymatique
5.1 Inhibition compétitive
5.2 Inhibition non-compétitive
5.3 Inhibition incompétitive
5.4 Représentation des inhibitions selon les équations de Eadie-Hofstee et de Hanes
6 Facteurs modifiant la cinétique
6.1 Le pH
6.2 La température
7 Exemple pratique
7.1 Détermination du Km et de Vmax
7.2 Détermination de [ES]
8 Activité enzymatique
9 Spécificité enzymatique
10 Etude des groupements fonctionnels indispensables à la catalyse
11 Exemples de mécanismes enzymatiques
11.1 Catalyse acide-base
11.2 Catalyse métallique
11.3 Catalyse covalente
Chapitre IV Les glucides
1 Généralités
2 Classification
2.1 Oses
2.2 Oses modifiés
2.3 Osides
2.4 Les sucres caractéristiques des groupes sanguins
Chapitre V Les Lipides
1 Définition
2 Classification
2.1 Lipides simples
2.2 Lipides complexes
3 Caractère amphiphile
4 Les lipoprotéines
4.1 Introduction
4.2 La composante lipidique
4.3 La composante protéique
Chapitre VI Bioénergétique & cofacteurs
1 Notions de thermodynamique
1.1 Enthalpie
1.2 Energie libre
1.3 Variation d’énergie libre
1.4 Variation d'énergie libre standard (DG°)
1.5 Variation d'énergie libre standard physiologique (DGP )
2 Réaction d’oxydo-réduction
2.1 Potentiel d'oxydo-réduction standard :
2.2 Potentiel d'oxydo-réduction d'une réaction (DE)
2.3 Potentiel d'oxydo-réduction et pH
2.4 Oxydant de référence en biochimie
2.5 Relation entre DG et DE
3 Réactions clés du métabolisme
3.1 Introduction
3.2 DG d'une réaction de transfert :
4 Les transferts d’électrons
4.1 Définition
4.2 Variation d'énergie libre et potentiel d'oxydo-réduction
5 Les transporteurs d’électrons
5.1 Les nucléotides pyridiniques
5.2 Les flavoprotéines
5.3 L’acide lipoïque
5.4 Les quinones
5.5 Les hémoprotéines
6 Les transferts de groupes
6.1 Définition
6.2 Energie libre de transfert de groupe
6.3 Les principaux transporteurs de groupes
DEUXIEME PARTIE : Le métabolisme
Chapitre VII Digestion & Métabolisme des Hydrates de Carbone
1 Organisation du métabolisme
2 Digestion et métabolisme
3 L’assimilation du glucose
4 La glycolyse
4.1 Synthèse du glucopyranose-6-phosphate
4.1 Synthèse du fructofuranose-6-phosphate
4.3 Synthèse du fructofuranose-1,6-bisphosphate
4.4 Synthèse des trioses-phosphate
4.5 Interconversion des trioses-phosphate
4.6 Synthèse du 1,3-bisphosphoglycérate
4.7 Synthèse du 3-phosphoglycérate
4.8 Synthèse du 2-phosphoglycérate
4.9 Synthèse du phosphoénolpyruvate
4.10 Synthèse du pyruvate
5 Incorporation des autres sucres dans la glycolyse
5.1 Le fructose
5.2 Le galactose
5.3 Bilan de la glycolyse
6 La fermentation alcoolique
7 La fermentation lactique
8 Le cycle de Krebs
8.1 Historique
8.2 Le cycle de Krebs
8.3 Synthèse de l'acétyl-CoA
8.4 Régulation de la synthèse de l’acétyl-CoA
8.5 Synthèse du citrate
8.6 Synthèse de l'isocitrate
8.7 Synthèse de l'α-cétoglutarate
8.8 Synthèse du succinyl-CoA
8.9 Synthèse du succinate
8.10 Synthèse du fumarate
8.11 Synthèse du L-malate
8.12 Synthèse de l'oxaloacétate
Chapitre VIII La Phosphorylation Oxydative
1 Introduction
2 Transport du NADH vers la matrice mitochondriale
2.1 Navette malate/aspartate
2.2 Navatte DHAP/glyécerol-3-phosphate
3 Transport d’électrons
3.1 Complexe I
3.2 Complexe II
3.3 Complexe III
3.4 Complexe IV
3.5 Théorie chimioosmotique
3.6 Complexe V
4 Bilan de la glycolyse, du cyle de Krebs et de la phosphorylation oxydative
Chapitre IX Le Métabolisme du glycogène
1 Assimilation du glycogène exogène
2 Métabolisme du glycogène endogène
2.1 Glycogénolyse
2.2 Synthèse du glycogène
3 Régulation du métabolisme du glycogène
Chapitre X L’Anabolisme des Sucres
1 La néoglucogenèse
1.1 Néoglucogenèse à partir du lactate
1.2 Néoglucogenèse à partir du glycérol
1.3 Néoglucogenèse à partir des acides aminés
2 La voie des pentoses phosphates
2.1 Introduction
2.2 Le segment oxydatif irréversible
2.3 Le segment non-oxydatif
Chapitre XI Le Métabolisme des Lipides
1 Digestion des lipides
2 Oxydation des acides gras
2.1 Activation des acides gras
2.2 Transport des acyl-CoA
2.3 -oxydation de l’acyl-CoA
2.4 Bilan énergétique de l’oxydation des acides gras
2.5 Oxydation des acides gras à nombre impair d’atomes de carbone
2.6 Oxydation des acides gras insaturés
3 Les corps cétoniques
4 La synthèse des acides gras
5 La synthèse des glycérides et des phospholipides
6 La synthèse des icosanoïdes
6.1 Les cyclooxygénases
6.2 Les eicosanoïdes
7 La synthèse du cholestérol
Chapitre XII Le catabolisme des protéines & des acides aminés
1 Introduction
2 Protéolyse
3 Catabolisme des acides aminés
3.1 Désamination de l’asparagine et de la glutamine
3.2 Transamination des autres acides aminés et formation d’un a-cétoacide
3.3 Conversion des -cétoacides
3.4 Désamination oxydative
4 Cycle de l’urée
4.1 Synthèse du carbamoyl phosphate
4.2 Synthèse de la citrulline
4.3 Synthèse de l’argininosuccinate
4.4 Synthèse de l’arginine
4.5 Synthèse de l’urée
Chapitre XIII Les vitamines
1 Généralités
2 Vitamines hydrosolubles
3 Vitamines liposolubles
Aucun, mais les travaux pratiques MPHAB203 constituent un corequis important qui illustre le cours de biochimie générale
Le cours magistral est dispensé au moyen d'une projection de type powerpoint, alliant textes et schémas à des degrés divers, ainsi qu'en utilisant le tableau. L’ensemble des diapositives projetées est disponibles sur la plateforme Webcampus.
L’évaluation est réalisée à l’aide d’un examen oral ou écrit
- Diapositives présentées au cours
- Notes de cours
- Le livre « Traité de Biochimie » de Rawn, édité par De Boeck Université. ISBN : 9782807307247
- Le livre « Biochimie Humaine » de F. Horn, G. Lindenmeier, C. Grillhösl, I. Moc, S. Berghold N. Schneider & B. Münster édité par le département Médecine-Sciences de Flammarion. ISBN : 2-257-11764-6. Ce livre est également le livre de référence utilisé lors du cours de Biochimie humaine de 3ème baccalauréat en sciences pharmaceutiques.
Formation | Programme d’études | Bloc | Crédits | Obligatoire |
---|---|---|---|---|
Bachelier en sciences pharmaceutiques | Standard | 0 | 5 | |
Bachelier en sciences biomédicales | Standard | 0 | 5 | |
Bachelier en sciences pharmaceutiques | Standard | 2 | 5 |